Цього місяця Шведська королівська академія наук присудила Нобелівську премію з хімії. І знову головний приз у сфері науки отримали більше за біологію, ніж за чистої води хімію. Жак Дюбоше, Йоаким Френк і Річард Гендерсон були номіновані за вивчення кріоелектронної мікроскопії, а саме за неабиякий вклад цього методу у вивчення структури біомолекул з високою роздільною здатністю.
Що таке кріо?
Нагадаємо, що при використанні кріоелектронної мікроскопії зразок охолоджується до кріогенних (наднизьких, наприклад, температури рідкого азоту) температур.
Чому науковців аж троє?
Перші зображення біомолекул в електронному мікроскопі отримав Гендерсон ще у 1990-ому. І це було феноменально. Уявіть, вчений зміг побачити структуру білка на атомному рівні. Проблема полягала у тому, що для такого вивчення біологічні зразки повинні знаходитись у вакуумі, а там вони швидко висихають і руйнуються.
Натомість Дюбоше помітив, що біозразки зберігатимуться довше, якщо їх швидко охолодити у воді до -1730С. При такому швидкому замороженні вони формують не кристали, а щось на зразок льодяної плівки. Зображення з такої плівки отримуються значно чіткіші і працювати з такими зразками легше.
Картинки при цьому, зрозуміло, виходять двовимірні (2D). І тут вступає в гру Френк: він вигадав спосіб, як з набору двовимиріних зображень отримати тривимірне (3D) та ще й з високою роздільною здатністю.
Чому це важливо?
При біологічних процесах одні молекули (скажімо, білки) взаємодіють з іншимим. Якщо при такій взаємодії на певних інтервалах проводити кріозамороження і отримувати 3D-зображення, то в процесі ми можемо детально дослідити механізми описаної взаємодії. Особливо корисно такі механізми розуміти при розробці нових лікарських препаратів. Та й просто цікаво, як всі ці білки творять магію у нашому організмі.
